Kas bromelain on ensüüm?

Jah, bromelaiin on ensüüm. Täpsemalt,puhas puistebromelainon ananassis (Ananas comosus) looduslikult leiduvate proteolüütiliste ensüümide (valke lagundavad ensüümid) segu. Seda ensüümikompleksi on laialdaselt uuritud selle bioloogilise aktiivsuse ja rakenduste tõttu meditsiinis, toidus ja terviselisandites. Miks on bromelaiin ensüüm?

Mis on bromelain?

Puhas puistebromelainviitab proteolüütiliste ensüümide rühmale, mis on saadud peamiselt ananassi taime varrest ja viljast. See eraldati esmakordselt 19. sajandi lõpus ja sellest ajast alates on seda tunnustatud kui looduslikku ensüümikompleksi, millel on mitmesugused bioloogilised omadused. Bromelaini kaks peamist tüüpi on.

• Varre bromelain (EC 3.4.22.32)

Varre bromelain ekstraheeritakse ananassi vartest ja seda kasutatakse tavaliselt kaubanduslikes ensüümitoodetes.

• Puuvilja bromelain (EC 3.4.22.33)

Puuvilja bromelaiini leidub puuviljades, kuigi vähem, ja see on ka bioloogiliselt aktiivne.

Mõlemal tüübil on sarnane ensümaatiline aktiivsus, kuid koostis ja molekulmass erinevad veidi. Bromelaiin sisaldab mitmeid tioolendopeptidaase, fosfataase, glükosidaase, peroksidaase, tsellulaase ja mitmeid proteaasi inhibiitoreid.

Mõiste ensüüm viitab bioloogilisele katalüsaatorile-tavaliselt valku-, mis kiirendab elusorganismides toimuvaid keemilisi reaktsioone, ilma et seda tarbitaks.Puhas puistebromelainsobib selle määratlusega just seetõttu, et see katalüüsib valkude peptiidsidemete lagunemist (hüdrolüüsi), hõlbustades seedimist ja muid biokeemilisi reaktsioone.

Miks bromelain klassifitseeritakse ensüümiks?

 

Bromelaiini tunnustatakse laialdaselt ensüümina, kuna sellel on kõik olulised omadused, mis määravad ensümaatilise aktiivsuse -katalüüsi, valgu-põhist koostist, substraadi spetsiifilisust ja stabiilsust mitme reaktsioonitsükli jooksul. Ananassist (Ananas comosus) saadud bromelaiin kuulub proteolüütiliste ensüümide klassi, mis on spetsialiseerunud valkude lagundamisele väiksemateks peptiidideks ja aminohapeteks. Nii et räägime põhjusestpuhas puistebromelainklassifitseeritakse ensüümiks.

Ensümaatiline olemus

Kõige olulisem põhjus, miks bromelaiini peetakse ensüümiks, seisneb selle võimes katalüüsida spetsiifilisi biokeemilisi reaktsioone, -nimelt peptiidsidemete lõhustamist valkudes. Bromelaiin kiirendab nende sidemete hüdrolüüsi, muutes keerulised valgumolekulid väiksemateks peptiidideks ja vabadeks aminohapeteks. Seda tüüpi reaktsioon on iseloomulik proteolüütilistele ensüümidele (nimetatakse ka proteinaasideks), mis mängivad olulist rolli seedimisel, rakkude paranemisel ja põletiku reguleerimisel.

Iga ensüüm toimib, vähendades reaktsiooni aktiveerimisenergiat, mis on keemilise muundumise toimumiseks vajalik minimaalne energia. Ilma ensüümideta, nagu bromelaiin, oleks valkude lagunemine elussüsteemides normaalsete füsioloogiliste funktsioonide säilitamiseks liiga aeglane. Seda energiabarjääri vähendades võimaldab bromelaiin valgumolekulide kiiret ja tõhusat hüdrolüüsi kergetes tingimustes, nagu kehatemperatuur ja neutraalne pH.

Keemiliselt toimib bromelaiin tsüsteiini proteaasina, mis tähendab, et tsüsteiini aminohappejääk selle aktiivses kohas vastutab katalüüsi eest. Kui bromelaiin puutub kokku valgu substraadiga, moodustab tsüsteiini väävliaatom ajutise kovalentse sideme peptiidsideme süsinikuga. See nõrgestab peptiidsidet ja võimaldab veemolekulil seda lõhestada, vabastades väiksemad polüpeptiidid või üksikud aminohapped. Pärast reaktsiooni taastatakse ensüümi struktuur, mis on valmis katalüüsima uut tsüklit.

See katalüütiline tõhusus ja täpsus peegeldavad ensüümide{0}}bioloogiliste katalüsaatorite määravaid omadusi, mis võimaldavad märkimisväärse kiiruse ja selektiivsusega spetsiifilisi biokeemilisi muundumisi.

Valgu{0}}põhine struktuur

Veel üks määrav tunnus, mis tõestab bromelaiini identsust ensüümina, on selle valgu{0}}põhine molekulaarstruktuur. Nagu kõik ensüümid, koosneb bromelain pikkadest aminohapete ahelatest, mis on volditud ainulaadsesse kolmemõõtmelisse kuju. Voltimismuster ei ole juhuslik,{4}}see on ensüümi funktsionaalsuse seisukohalt ülioluline. Selles struktuuris moodustub eraldiseisev piirkond, mida nimetatakse aktiivseks saidiks, kus substraadid seonduvad ja läbivad keemilise muundamise.

Aktiivse saidi täpne geomeetria võimaldabpuhas puistebromelainspetsiifiliste valgu substraatide äratundmiseks ja nende hüdrolüüsi tõhusaks katalüüsimiseks. See luku-ja-võtme suhe ensüümi ja substraadi vahel selgitab, miks bromelaiin toimib ainult teatud tüüpi peptiidsidemetele.

Kui bromelain puutub kokku ebasoodsate tingimustega,-nagu kõrge kuumus, äärmuslik happesus või leeliseline keskkond-, võib selle õrn valgu struktuur denatureerida. Denatureerimine häirib voltimismustrit, muutes aktiivse saidi kuju ja muutes ensüümi passiivseks. Selline tundlikkus keskkonnategurite suhtes on selge näitaja, et bromelaiin, nagu ka teised ensüümid, on tõepoolest valk, mille struktuur määrab selle katalüütilise funktsiooni.

Seevastu metallidest või anorgaanilistest ühenditest valmistatud keemilised katalüsaatorid ei kaota sellistes leebetes tingimustes oma funktsiooni, tugevdades veelgi bromelaini klassifikatsiooni pigem bioloogiliseks ensüümiks kui sünteetiliseks katalüsaatoriks.

Substraadi spetsiifilisus

Puhas puistebromelainSellel on ka kõikidele ensüümidele ühine põhiomadus: substraadi spetsiifilisus. See tähendab, et see toimib ainult teatud molekulidele või teatud tüüpi keemilistele sidemetele. Bromelaiin eelistab peptiidsidemeid aminohapete lüsiini, alaniini ja glütsiini läheduses, mis näitab selektiivset katalüütilist mehhanismi. Selline spetsiifilisus on bioloogilise kontrolli jaoks hädavajalik, tagades, et ensüümid viivad läbi ainult ettenähtud reaktsioone teisi elutähtsaid rakustruktuure kahjustamata.

See selektiivne olemus on ensümaatilise aktiivsuse tunnus ja peamine erinevus ensüümide ja üldiste keemiliste katalüsaatorite vahel. Kui keemilised katalüsaatorid reageerivad sageli väga erinevate ühenditega, siis bromelaiin toimib ainult spetsiifilistele valkudele või peptiidjärjestustele, mis vastavad selle aktiivse saidi struktuurile.

Valkude valikulise sihtimise võime muudab bromelaiini kasulikuks mitte ainult seedimisel, vaid ka meditsiinis ja tööstuses. Näiteks toiduainetööstuses muudab bromelaiin liha pehmeks, hüdrolüüsides lihasvalke, meditsiinis aga toetab kudede paranemist, lagundades kahjustatud valke. Need rakendused on võimalikud ainult bromelaini ensüümi{2}}spetsiifilise käitumise tõttu.

Reaktsiooni katalüüs ilma tarbimiseta

Kõigi ensüümide, sealhulgas bromelaini, iseloomulik tunnus on see, et need toimivad katalüsaatoritena, ilma et neid tarbitaks või muututaks püsivalt reaktsioonides, mida nad soodustavad. See omadus võimaldab ühel ensüümi molekulil katalüüsida tuhandeid reaktsioonitsükleid, muutes ensümaatilised protsessid nii tõhusaks kui ka jätkusuutlikuks.

Igas reaktsioonis interakteerub bromelaiin ajutiselt valgu substraadiga, moodustab ensüümi{0}}substraadi kompleksi ja vabastab reaktsiooniproduktid pärast hüdrolüüsi lõppemist. Seejärel naaseb ensüüm oma esialgsele kujule, olles valmis katalüüsima järgmist reaktsiooni. See korratavus eristab ensüüme tavalistest reagentidest, mida keemiliste reaktsioonide käigus kulub.

Näiteks valkude seedimise ajalpuhas puistebromelainlagundab toiduvalgud pidevalt väiksemateks peptiidideks, kuni kõik saadaolevad substraadimolekulid muundatakse. Kogu selle protsessi jooksul jääb ensüüm puutumatuks ja toimib seni, kuni keskkonnatingimused, nagu temperatuur ja pH, jäävad selle optimaalsesse vahemikku.

See korduvkasutatavus ja katalüütiline püsivus kinnitavad bromelaini rolli tõelise ensüümina. Ilma selle võimaluseta ei oleks selle praktiline rakendamine toiduainete töötlemisel, ravimites ja tervishoius majanduslikult otstarbekas.

Millised mõjudBromelainEnsüümAaktiivsus?

Lisaks selle mehhanismile kinnitavad mitmed muud tõendid ja omadused bromelaini ensümaatilist aktiivsust.

Bromelaini ensümaatilist aktiivsust mõjutavad mitmed omavahel seotud tegurid. Selle temperatuuri- ja pH-tundlikkus peegeldab selle valgupõhist olemust, samas kui kofaktorite ja metalliioonide olemasolu näitab, kuidas selle katalüütiline tsüsteiini sait tuleb aktiivsuse säilitamiseks keemiliselt kaitsta. Lisaks saab bromelaini aktiivsust täpselt kvantifitseerida ja modelleerida, kinnitades selle staatust tõelise ensüümina.

KuidasVäljavõte Bromelain?

Puhas puistebromelainleidub kogu ananassi taimes, kuid kõige rohkem leidub seda varres ja viljas. Ekstraheerimisprotsess hõlmab tavaliselt järgmisi samme:

• Purustamine ja pressimine:

Vars või vili purustatakse, et vabastada bromelaiini sisaldav mahl.

• Tsentrifuugimine:

Mahl tsentrifuugitakse lahustumatute materjalide eemaldamiseks.

• Puhastamine:

Ensüümi puhastamiseks kasutatakse selliseid meetodeid nagu ammooniumsulfaadiga sadestamine, ultrafiltreerimine ja kromatograafia.

• Kuivatamine:

Puhastatud bromelaiin külmkuivatatakse{0}}aBromelaini ensüümpulbri kujul.

Ekstraheeritud bromelaiini ensüüm pulber säilitab oma ensümaatilise aktiivsuse ja seda saab standardida ensümaatiliste ühikute alusel, mida tavaliselt väljendatakse GDU-na (želatiini seedimise ühikuna) või FCCPU-na (Food Chemicals Codex Protease Units).

Järeldus:

Bromelaiin on ühemõtteliselt ensüüm, täpsemalt ananassist saadud proteolüütiliste (valke-seedivate) ensüümide kompleks. See vastab kõigile teaduslikele kriteeriumidele, mis määratlevad ensüümi - see on valgu-põhine, katalüüsib spetsiifilisi biokeemilisi reaktsioone (valgu hüdrolüüs), jääb pärast katalüüsi muutumatuks ja sellel on kõrge substraadi spetsiifilisus. Selle ensümaatilisest olemusest tulenevad selle bioloogilised ja tööstuslikud rollid, alates seedimist soodustavast abist kuni-põletikuvastase ravini.

Loodusliku ensüümina, mida kasutatakse laialdaselt{0}}, paistab bromeliin silma nii väärtusliku biokeemilise ühendi kui ka ohutu ja tõhusa toidulisandina.

Guanjie Biotech on bromelaiini ensüümipulbri hulgitarnija, mis pakub kõrge -puhtusastmega, stabiilset ja aktiivset bromeliinipulbrit tööstuslike, toitumis- ja kosmeetikatoodete jaoks. Kui olete meie tootest huvitatud, võtke meiega ühendust aadressilinfo@gybiotech.com.

Viited

[1] Maurer, HR (2001). Bromelain: biokeemia, farmakoloogia ja meditsiiniline kasutamine. Cellular and Molecular Life Sciences, 58(9), 1234–1245.

[2] Bhattacharyya, BK (2008). Bromelain: ülevaade. Natural Product Radiance, 7(4), 359–363.

[3] Hale, LP, Greer, PK, Trinh, CT ja James, CL (2005). Looduslike bromelaiinipreparaatide proteinaasi aktiivsus ja stabiilsus. International Immunopharmacology, 5(4), 783–793.

[4] Chobotova, K., Vernallis, AB ja Majid, FAA (2010). Bromelaini tegevus ja potentsiaal vähivastase ainena-: praegused tõendid ja perspektiivid. Cancer Letters, 290(2), 148–156.

[5] Tochi, BN, Wang, Z., Xu, SY ja Zhang, W. (2008). Ananassi proteaasi (bromelain) terapeutiline kasutamine: ülevaade. Pakistan Journal of Nutrition, 7(4), 513–520.

[6] Pavan, R., Jain, S. ja Shraddha, K. (2012). Bromelaini omadused ja terapeutiline kasutamine: ülevaade. Biotechnology Research International, 2012, 976203.

[7] Rathnavelu, V. jt. (2016). Bromelaini potentsiaalne roll kliinilistes ja terapeutilistes rakendustes. Biomedical Reports, 5(3), 283–288.